Jaka jest funkcja białka enzymu? Funkcja enzymatyczną białka: przykłady

Praca naszego ciała – to bardzo złożony proces, w którym miliony komórek zaangażowanych tysiące różnych substancji. Jest jednak jeden obszar, który jest całkowicie zależny od specyficznych białek, bez których życie ludzkie lub zwierzęce byłoby zupełnie niemożliwe. Jak zapewne domyślacie, mówimy teraz o enzymów.

Dziś będziemy rozważyć enzymatycznej funkcji białek. Jest to główny obszar biochemii.

Ponieważ podstawą tych substancji są głównie białka, a następnie mogą być uważane przez nich. Powinieneś wiedzieć, że na pierwsze enzymy czasowe zostały odkryte w latach 30-tych 19 wieku, tylko naukowcy pobrali ponad stulecie, aby dotrzeć do mniej lub bardziej jednolita definicja dla nich. Więc co funkcja jest wykonywana przez enzymy białkowe? Na tej, jak również ich struktura i reakcje przykładach dowiesz się z tego artykułu.

Musisz zrozumieć, że nie każde białko może być enzymem, nawet w teorii. Globularne białka stanowią jedynie zdolna do wykazywania aktywności katalitycznej w stosunku do innych związków organicznych. Podobnie jak w przypadku wszystkich naturalnych związków tej klasy enzymów składa się z reszt aminokwasowych. Należy zauważyć, że funkcja enzymatycznej białka (których przykłady będą w artykule) mogą być wykonywane tylko przez jedną którego masa cząsteczkowa jest mniejsza od 5000.

Co jest enzymem, nowoczesna definicja

Enzymy – do katalizatora biologicznego pochodzenia. Mają zdolność przyspieszania reakcji, ze względu na bliski kontakt między reagentami (substraty). Można powiedzieć, że funkcja enzymatycznej białek – proces niektórych kataliza reakcji biochemicznych, które są specyficzne dla organizmu żywego. Tylko niewielka część z nich może być powielana w laboratorium.

Należy zauważyć, że w tej dziedzinie nastąpił pewien przełom w ostatnich latach. Naukowcy stopniowo zbliżają się do tworzenia sztucznych enzymów, które mogą być wykorzystywane nie tylko do celów gospodarczych, ale także medycynę. Jest rozwijany enzymy, które mogą skutecznie zniszczyć nawet niewielkie obszary raka początkowej.

Które części enzymu bezpośrednio zaangażowane w reakcję?

Należy zauważyć, że w kontakcie z podłożem nie obejmuje cały organizm enzymu, ale tylko niewielki fragment, który jest nazywany aktywnym. To jest ich główną właściwością komplementarności. Koncepcja ta sugeruje, że enzym ten nadaje się idealnie do podłoża w formie, a ich właściwości fizyczne i chemiczne. Można powiedzieć, że funkcja enzymów w tym przypadku jest następująca:

• Ich woda przychodzi z powierzchni powłoki.
• Istnieje pewna deformacja (polaryzacja, na przykład).
• Następnie są one rozmieszczone w sposób szczególny w przestrzeni, gdy zbliżają się do siebie.

Czynniki te prowadzą do przyspieszenia reakcji. Teraz, niech nam dokonać porównania między enzymów i katalizatorów nieorganicznych.

Jak widać, funkcja enzymatyczne białek wymaga specyfikę. Sama również dodać, że wiele z tych białek mają również specyficzne gatunkowo. Po prostu, enzymy człowieka mało odpowiedni dla świnki morskiej.

Ważne informacje na temat struktury enzymów

Struktura tych związków jest izolowana natychmiast trzy poziomy. Podstawową strukturę można zidentyfikować przez reszt aminokwasowych, które są częścią enzymów. Od funkcji enzymatycznej białek, których przykłady już wielokrotnie cytowane w tym artykule, może być przeprowadzane tylko przez pewne kategorie związków, w celu ich identyfikacji dokładnie na tej podstawie jest zupełnie realne.

Jeśli chodzi o poziomie średnim, akcesoriów do niej określa się za pomocą dodatkowych typów wiązań, które mogą wystąpić pomiędzy tymi reszt aminokwasowych. Komunikat ten wodór, elektrostatyczne, hydrofobowe, i van der Waalsa. W wyniku naprężenia, które powodują te połączenia w różnych częściach aktywności enzymu a-helisy, pętla i beta-nici.

Trzeciorzędowa struktura wynika z faktu, że stosunkowo duża część łańcucha polipeptydowego prostu krotnie. Uzyskane nici są nazywane domenami. W końcu, ostateczne kształtowanie tej struktury ma miejsce tylko po ustalonej stabilnej interakcji pomiędzy różnymi domenami. Należy pamiętać, że tworzenie domen się dzieje w sposób całkowicie niezależny od siebie.

Niektóre cechy domen

Typowo łańcuch polipeptydowy, z którego są one formowane, składa się z około 150 reszt aminokwasowych. Kiedy domen współdziałają ze sobą, tworzą kuleczkę. Ponieważ funkcja jest wykonywana przez enzymatycznych miejsc aktywnych opartych na nich, powinni zrozumieć wagę tego procesu.

Sama domena charakteryzuje się tym, że pomiędzy resztami aminokwasów w strukturze istnieje wiele interakcji. Ich liczba jest znacznie wyższa dla tych reakcji między sobą domen. Tak więc, wnęka między nimi stosunkowo „podatny” do działania w różnych rozpuszczalnikach organicznych. Wielkość rzędu 20-30 sześcienny angstremów, który pasuje do wielu cząsteczek wody. Różne dziedziny często całkowicie unikalną strukturę trójwymiarową, co jest związane z wykonywaniem całkowicie różne funkcje.

aktywnych witryn

Zasadą jest, że aktywne miejsca położone są ściśle pomiędzy domenami. W związku z powyższym, z których każda odgrywa bardzo ważną rolę w przebiegu reakcji. Ze względu na ten układ domen stwierdzono znaczną elastyczność, mobilność w obszarze enzymu. Jest to bardzo ważne, ponieważ funkcję enzymatyczną przeprowadza się tylko takie związki, które można odpowiednio zmieniać swoje położenie przestrzenne.

Pomiędzy długością wiązania polipeptydu w organizmie enzymu i sposób złożone funkcje są wykonywane, że istnieje bezpośredni związek. Rola powikłaniem osiągnąć zarówno przez formowanie na miejsce aktywne w reakcji katalitycznej domeny z powodu tworzenia się zupełnie nowych dziedzinach.

Niektóre białka, enzymy (przykłady – lizozym i glikogenu) mogą się znacznie różnić pod względem wielkości (129 i 842 reszt aminokwasowych, odpowiednio), ale reakcja jest katalizowana rozszczepienie wiązania chemiczne tego samego typu. Różnica polega na tym, że enzymy bardziej masywne i duże mogą lepiej kontrolować swoje położenie w przestrzeni, co zapewnia większą stabilność i szybkość reakcji.

Głównym klasyfikacji enzymów

Obecnie przyjęte i rozpowszechnione w świecie jest klasyfikacja standardem. Według niej, to stoi sześć klas żyłowy z odpowiednich podklas. Uważamy tylko podstawowe. Oto one:

1. Oksydoreduktazy. Działanie enzymów w tym przypadku – stymulacji reakcji redoks.

2. transferazy. Może wykonywać podłoży przenoszenia między następującymi grupami:

• Jednostki jeden węglu.
• Pozostałości z aldehydów i ketonów.
• Acylo i glikozylowe komponenty.
• Alkil (jako wyjątek nie może znieść CH 3) pozostałości.
• Azotowe zasady.
• Grupy zawierające fosfor.

3. Hydrolazy. W tym przypadku, funkcja enzymatyczna rozszczepiania białka z następujących rodzajów związków:

• Estrów.
• Glikozydy.
• Estry i tioestry.
• obligacje typu peptydu.
• Typ związku CN (z wyjątkiem tego samego peptydu).

4. liazy. Są zdolne do odłączania grupy z późniejszego powstawania wiązania podwójnego. Ponadto, nie można przeprowadzić proces odwrotny: połączenie wybrane grupy do podwójnego wiązania.

5. izomerazy. W tym przypadku, funkcja enzymatycznej białek skomplikowane izomeryczne reakcji katalizy. Grupa ta składa się z następujących enzymów:

• Racemazę, epimeraza.
• Tsistransizomerazy.
• Wewnątrzcząsteczkowe oksydoreduktazy.
• Wewnątrzcząsteczkowe transferazy.
• Wewnątrzcząsteczkowa liaza.

6. ligazy (inaczej znane jako syntetazy). Są one wykorzystywane do podziału ATP podczas formowania niektórych połączeń.

Łatwo jest zauważyć, że funkcja enzymatyczne białek jest niezwykle ważne, ponieważ są one w pewnym stopniu kontrolę praktycznie wszystkie reakcje zachodzące każdy drugi w organizmie.

Co pozostaje z enzymem po interakcji z podłożem?

Często, enzym jest białkiem kulisty pochodzenia, której aktywny środek jest reprezentowana przez samych reszt aminokwasowych. We wszystkich innych przypadkach, w środkowej części mocno z nim związane z grupą prostetyczną lub koenzymu (ATP, na przykład), związek jest znacznie słabsze. Katalizator nazywany rycznym holoenzymem, a jej pozostałość po usunięciu uformowanej ATP apoenzyme.

Tak więc, zgodnie z tą cechą enzymów podzielone na następujące grupy:

• Proste hydrolazy, liazy, izomerazy i, które zasadniczo nie zawierają bazę koenzymu.
• Enzymów, białek (przykłady – pewne transaminazy) zawiera grupę prostetyczną (kwas liponowy, na przykład). Grupa ta obejmuje wiele z peroksydazą.
• Enizmy dla którego wymagana regeneracja koenzymu. Należą kinaz, jak również większość oksydoreduktaz.
• Inne katalizatory, którego skład nie jest jeszcze w pełni zrozumiałe.

Wszystkie substancje, które są częścią pierwszej grupy, są szeroko stosowane w przemyśle spożywczym. Wszystkie inne katalizatory wymagają bardzo specyficznych warunków do jego aktywacji, a zatem działają tylko w ciele, lub w niektórych eksperymentach laboratoryjnych. W ten sposób, funkcja enzymatyczny – to bardzo specyficzne reakcyjną, która składa się z pobudzania reakcji (katalitycznych) w pewnych typach ściśle określonych warunkach z ciała ludzkiego lub zwierzęcego.

Co dzieje się w miejscu aktywnym, lub dlaczego enzymy działają tak skutecznie?

Wielokrotnie powiedział, że kluczem do zrozumienia katalizy enzymatycznej jest o stworzenie centrum aktywnego. Jest tam specyficznego wiązania substratu, które w tych warunkach są znacznie bardziej aktywne reakcji. W celu, aby zrozumieć złożoność reakcji prowadzonych tam dać prosty przykład zdarzyć fermentacji glukozy, konieczne jest raz 12 enzymów! Równie trudne oddziaływanie staje się możliwe tylko ze względu na fakt, że białko, które pełni funkcję enzymatyczną ma najwyższy stopień specyficzności.

Rodzaje enzymów specyfiki

To jest absolutna. W tym przypadku, specyficzność jest pokazany tylko jeden, ściśle określony typ enzymu. Tak więc, ureazę współdziała tylko z mocznikiem. Laktoza mleka, gdy wchodzi on w reakcję w każdych warunkach. To właśnie funkcja jest wykonywana przez białka, enzymy w organizmie.

Ponadto, grupa, nie jest niczym niezwykłym Specyficz-. Jak można zrozumieć z nazwy, w tym przypadku jest to „podatność” ściśle do klasy związków organicznych (estry, w tym złożony alkoholi lub aldehydów). Przykładowo, pepsyna, który jest jednym z kluczowych enzymów w żołądku tylko wykazuje specyficzność hydrolizy wiązań peptydowych. Dehydrogenaza alkoholowa oddziałuje wyłącznie alkohole i żadnych innych niż kwasy alfa-hydroksy nie laktikodegidraza podzielone.

Zdarza się również, że funkcja charakterystyczna enzymatyczną poszczególnych grup związków, ale w pewnych warunkach, enzymy mogą działać w bardzo różny od ich głównym „cel” substancji. W tym przypadku katalizator „zwykle” danej klasy substancji, ale w pewnych warunkach może rozszczepiać i inne związki (niekoniecznie równoważnik). Jednak w tym przypadku, reakcja będzie znacznie wolniej.

Znana możliwość trypsyny działania na wiązania peptydowe, ale niewiele osób, że to białko, które pełni funkcję enzymów w przewodzie pokarmowym, może również reagować z innymi związkami estrowymi.

Wreszcie, nie jest specyfika optycznego. Enzymy te mogą wchodzić w interakcje z szerokiej gamy substancji listy w całości, ale tylko pod warunkiem, że mają dobrze określone właściwości optyczne. W ten sposób, funkcja enzymatycznej białek w tym przypadku jest podobna do zasady działania nie jest enzymy, katalizatory i nieorganicznego.

Jakie czynniki determinują efektywność katalizy?

Obecnie uważa się, że czynniki, które determinują bardzo wysoki stopień sprawności enzymów są:

• koncentrując się efekt.
• przestrzenny efekt orientacji.
• Uniwersalność aktywnym centrum reakcji.

Na ogół, efekt stężenia substancji nie różni się od pokazanego na nieorganicznych reakcji katalizy. W tym przypadku, stężenie tego substratu, która jest kilka razy większa niż w podobnej wartości dla wszystkich innych rzeczach, objętość roztworu w centrum aktywnym. W centrum reakcji selektywnego sortuje substancji cząsteczkowych, które muszą reagować ze sobą. Nietrudno się domyślić, że to działanie prowadzi do zwiększenia szybkości reakcji chemicznej kilka rzędów wielkości.

Gdy standardowy proces chemiczny, to jest bardzo ważne, który stanowi część oddziałujących cząsteczek będą zderzać się ze sobą. Po prostu, substancja cząsteczki w chwili zderzenia musi być ściśle zorientowane względem siebie. Ze względu na fakt, że prowadzi się przymusowo, wszystkie uczestniczące części są umieszczone w pewnej linii, reakcji katalizy jest przyspieszany przez około trzy rzędy takiego obrotu w miejscu aktywnym enzymu.

Zgodnie z wielofunkcyjnością w tym przypadku odnosi się do właściwości wszystkich składników miejsca aktywnego w tym samym czasie (lub ściśle skoordynowanych) działają na cząsteczki jest „traktowany” substancja. Przy czym jeden (cząsteczka) jest nie tylko odpowiednio ustalona w przestrzeni (zob. Wyżej), ale również znacznie zmienia swoje właściwości. Wszystko to razem prowadzi do tego, że enzym jest coraz dużo łatwiej działać na podłożu, ile potrzeba.