Organizacja strukturalna poziomie cząsteczki białkowe: wtórna struktura białka

Podstawą struktury białek i proteids łańcucha polipeptydowego i cząsteczki białka może składać się z jednego, dwóch lub większej liczby obwodów. Niemniej jednak właściwości fizyczne, chemiczne i biologiczne biopolimerów są powodowane nie tylko ogólną strukturę chemiczną, która może być „bez znaczenia”, ale także w innych poziomach organizacji cząsteczek białkowych.

Struktura pierwszorzędowa białka określa się na podstawie składu jakościowego i ilościowego aminokwasów. wiązania peptydowe są podstawą struktury pierwotnej. Po raz pierwszy w tej hipotezy sugerują, 1888 A. Ya. Danilewskiego i później podejrzenia zostały potwierdzone przez syntezę peptydów prowadzi się w E. Fischer. Struktura cząsteczek białek szczegółowo zbadane A. Ya. Danilevskim i E. Fischer. Zgodnie z tą teorią, cząsteczki białka składa się z dużej liczby reszt aminokwasowych, które są połączone przez wiązania peptydowe. cząsteczka białka może zawierać jeden lub więcej łańcuchów polipeptydowych.

Gdy podstawowe struktury białka stosowane dla badanych substancji chemicznych i enzymów proteolitycznych. Tak więc, metodą Edmana jest bardzo wygodne do określenia końcowych aminokwasów.

Struktura drugorzędowa białka przedstawia konfigurację przestrzenną cząsteczki białka. Istnieją następujące średnie typy konstrukcji: alfa-helisy, beta-spiralny kolagen helisy. Naukowcy odkryli, że najbardziej charakterystyczne struktury alfa-helisy peptydów.

Struktura drugorzędowa białka stabilizuje się za pomocą wiązań wodorowych. Ten ostatni powstaje pomiędzy atomami wodoru związanymi z ładunkiem atomu azotu jednym wiązaniem peptydowym, karbonyl i atom tlenu w czwartym jego aminokwasów i są skierowane wzdłuż spirali. Obliczenia energii wynika, że polimeryzacja tych aminokwasów jest bardziej skuteczny w prawo alfa-helisy, która występuje w natywnych białek.

Struktura drugorzędowa białka Struktura beta arkuszy

Polipeptydowe łańcuchy w beta-fałdy są w pełni przedłużony. Beta-fałdy są utworzone przez oddziaływanie dwóch wiązań peptydowych. Struktura ta jest charakterystyczna dla białka włókniste (keratyny fibroina i inne). W szczególności, beta-keratyny charakteryzującej równoległym układzie łańcuchów polipeptydowych, które są dodatkowo stabilizowane przez międzyłańcuchowe mostki dwusiarczkowe. Jedwabnym fibroiny sąsiednie łańcuchy polipeptydowe są antiparallel.

Struktura drugorzędowa białka: helisy kolagenu

Formacji składa się z trzech łańcuchów tropokolagen spiralizowanych, które ma kształt pręta. Spiralizowanych łańcucha zwijania i tworzą superhelis. Helisy stabilizuje się przez wiązania wodorowe między wodorem peptydu występującego aminokwasu aminokwasowych w jednym łańcuchu i atomem tlenu grupy karbonylowej reszty aminokwasowej innej sieci. Prezentowana struktura kolagenu zapewnia wysoką wytrzymałość i elastyczność.

Trzeciorzędowa struktura białka

Większość białek w stanie natywnym jest bardzo zwarta konstrukcja, która jest określona przez kształt, rozmiar i polaryzacji reszt aminokwasowych i sekwencji aminokwasowej.

Istotny wpływ na powstawanie natywnej konformacji białka, lub trzeciorzędowej struktury mają hydrofobowe, oddziaływania jonowe i wiązania wodorowe, itp .. Pod wpływem działania tych sił uzyskuje termodynamicznie celowe konformacji cząsteczki białka i jego stabilizację.

Czwartorzędowy struktura

Tego rodzaju struktury cząsteczki jest wynikiem związku kilka podjednostek w jedną cząsteczkę. Skład każdej podjednostki obejmuje struktury pierwszo-, drugo- i trzeciorzędowe.