Mechanizm działania enzymów

Enzymy (enzymy) – dużym ciężarze cząsteczkowym , związki organiczne o charakterze białka, które działają w organizmie rolę katalizatorów biologicznych.

Wyjaśnienie mechanizmów leżących u podstaw działania katalitycznego enzymów, jest jednym z podstawowych problemów i aktualnych problemów nie tylko Enzymology, ale nowoczesne biochemii i biologii molekularnej.

Na długo zanim stały się dostępne enzymy czysty i został wyjaśniony ich naturę, przekonali się, że kluczowe znaczenie dla procesu enzymatycznego ma sprzężenie enzymu do substratu. Próbuje znaleźć związek kompleksowy enzymu z substratem przez długi czas nie prowadzi do sukcesu, gdyż złożony jest nietrwały, że bardzo szybko ulega rozkładowi. Stosując metodę spektroskopii pozwoliło zidentyfikować kompleksów enzym-substrat do katalazy, peroksydazy, dehydrogenazy alkoholowej, enzymy flavinzavisimyh.

Metoda analizy rentgenowskiej pozwoliło uzyskać wiele ważnych informacji na temat struktury i mechanizmów działania katalitycznego enzymów. Metodę tę stosuje się dla ustalenia połączenia z analogi substratów enzymów lizozym i chymotrypsyna.

Niektóre Bezpośrednim dowodem na istnienie kompleksów enzym-substrat udało się do miejsca, gdzie jednym z etapów cyklu katalitycznego enzymu jest związane z podłożem za pomocą wiązania kowalencyjnego. Przykładem jest reakcja hydrolizy octanu N-nitrofenylowym katalizowanej przez chymotrypsynę. Po zmieszaniu z eterem chymotrypsyny enzym jest acetylowana przy grupie hydroksylowej reszty serynowej reaktywnego. Etap ten jest szybki, ale atsetilhimotripsina hydrolizy z utworzeniem octanu i wolnego chymotrypsyny jest znacznie wolniejsze. Dlatego atsetilhimotripsin gromadzi się, co jest łatwo wykryć w obecności n-nitrofenylooctan.

Obecność substratu enzymu w kompozycji „haczyk” kompleksem niestabilnej przenoszenia UE w nieaktywnej postaci, na przykład, poprzez traktowanie kompleksem enzym-substrat borowodorku sodu mającego silny efekt redukujący. Taki kompleks, w postaci trwałych pochodnych kowalencyjne wykryto w aldolazy enzymu. Stwierdzono, że podłoże oddziałuje z cząsteczką e-aminowej lizyny.

Substrat reaguje z enzymem w danej części, która nazywana jest centrum aktywnego enzymu lub obszaru aktywnego.

W aktywnym centrum, albo rdzenia, rozumieć, że cząsteczka białka enzymu część, która jest połączona z podłożem (i kofaktorów) i powoduje, że właściwości enzymatyczne cząsteczki. Miejsce aktywne określa specyficzność i aktywność katalityczną enzymu i powinien być strukturą pewnego stopnia złożoności, przystosowany do zbliżenie się i współdziałają z cząsteczki substratu lub jego części bezpośrednio udziału w reakcji.

Spośród grup funkcyjnych odznaczają zawarte w „katalitycznie aktywnych” części enzymu, część stanowiącą dostarczenie szczególnego powinowactwa (wiązania substratu z enzymem) – tak zwanej szpilki lub „kotwica” (lub adsorpcji aktywnego miejsca enzymu).

Mechanizm działania enzymów opisano teorię równania Michaelisa-Mentena. Według tej teorii, proces odbywa się w czterech etapach.

Mechanizm działania enzymów: I Faza

Między podłoże (C) i enzymu (E) związek powstaje – utworzonego kompleksu enzym-substrat UE, w którym elementy są połączone ze sobą przez wiązanie kowalencyjne, jonowe, wody i innych wiązań.

Mechanizm działania enzymów: Etap IІ

Podłoże narażone na załączonym enzymu aktywacji i staje się dostępna dla odpowiednich reakcjach katalizy UE.

Mechanizm działania enzymów: IІI etapem

UE zobowiązała katalizy. Teoria ta jest obsługiwana w badaniach doświadczalnych.

Wreszcie, etap IV charakteryzuje się uwalnianie cząsteczek enzymu E i F. Sekwencja przekształceń produkty mogą być wyświetlane, ponieważ reakcja: E + S – EU EU – * – E + P

Specyfika działania enzymów

Każdy enzym występuje w określonym podłożu lub grup substancji, które mają podobną strukturę. Specyficzność aktywności enzymatycznej, ze względu na podobieństwo do konfiguracji stronie czynnej i podłoża. Podczas oddziaływania enzym-substrat utworzonego kompleksu.