Swoistość enzymu: rodzaje i cechy akcji

Słowo „enzym” ma łacińskie korzenie. Tłumaczone to oznacza „zaczynem”. Anglicy użył terminu „enzym”, pochodzący od greckiego wyrażenia oznaczającego to samo. Enzymy zwane wyspecjalizowane białka. Powstają one w komórkach i mają zdolność do przyspieszenia przebiegu procesów biochemicznych. Innymi słowy, działają one jako katalizatorów biologicznych. Zastanów się również, że reprezentuje specyficzność enzymów. также будут описаны в статье. Rodzaje specyfiki zostaną również opisane w artykule.

Ogólna charakterystyka

Manifestacją katalityczną aktywność pewnych enzymów spowodowane obecnością szeregu związków niebiałkowych naturze. Są one nazywane kofaktorów. Są one podzielone na dwie grupy: jonów metali, oraz ilości substancji nieorganicznych, jak również koenzymy (związków organicznych).

mechanizm działania

Od ich chemicznej natury, enzymy są grupą białek. Jednakże, w odróżnieniu od tej ostatniej, przy czym elementy o których mowa, zawierają aktywnego. Jest to unikalny zestaw grupy funkcyjne reszt aminokwasowych. Są one ściśle zorientowane w przestrzeni w wyniku trzeciorzędowej lub czwartorzędowej struktury enzymu. W miejscu aktywnym katalizatora i substratu miejscach uwalniania. Ostatni – to, co jest spowodowane specyfiką enzymów. Podłoże jest substancją, która działa na białka. Wcześniej sądzono, że ich interakcja odbywa się na zasadzie „zamka i klucza”. Innymi słowy, aktywna strona musi ściśle odpowiadać podłoża. Obecnie zdominowany przez inną hipotezę. Uważa się, że początkowo nie ma dokładnego odpowiednika, ale pojawia się w trakcie interakcji substancji. Drugi – katalizator – strona wpływa na specyfikę działania. Innymi słowy, określa charakter przyspieszonego reakcji.

struktura

Wszystkie enzymy są podzielone w jedno- i dwuskładnikowych. Były mają strukturę podobną do struktury białek prostych. zawierają tylko aminokwasy. Druga grupa – proteid – obejmuje białka i niebiałkowy część. Ostatni działa koenzym pierwszy – apoenzyme. Ostatni określa specyfikę substratu enzymu. Oznacza to, że pełni funkcję części podłoża w miejscu aktywnym. Koenzym odpowiednio, służy jako obszar katalitycznego. Polega ona na specyfikę działania. Jak można działać jak witaminy, koenzymy, metali i innych substancji o małej masie cząsteczkowej.

kataliza

Występowania jakiejkolwiek reakcji chemicznej z powodu kolizji oddziałujących cząsteczek substancji. Ich ruch w systemie zależy od obecności potencjalnej energii swobodnej. reakcje chemiczne konieczne cząsteczki trwało stanu przejściowego. Innymi słowy, powinny mieć wystarczającą moc do przejścia barierę energetyczną. Jest to minimalna ilość energii, aby nadać wszystkie cząsteczki reaktywność. Wszystkie katalizatory, enzymy, w tym, w stanie obniżyć barierę energetyczną. To przyczynia się do przyspieszonego postępu reakcji.

W to, co wydaje specyficzność enzymów?

Zdolność ta przekłada się na przyspieszenie tylko określonej reakcji. Enzymy mogą wpłynąć na jedno i to samo podłoże. Jednak każdy z nich będzie przyspieszać tylko określone reakcje. Specyficzność reakcji enzymu widać kompleksu dehydrogenazy pirogronianowej. Zawiera proteiny, wpływając na PVC. Głównym są: dehydrogenazy pirogronianowej, dekarboksylaza pirogronianowa, acetylo. Sama reakcja jest dalej oksydacyjnej dekarboksylacji STC. Produkt służy jako jego kwas octowy aktywny.

klasyfikacja

Następujące typy specyficznych enzymów:

1. Stereochemia. Wyraża się to w zdolności substancji do wpływania na jedną z możliwych stereoizomerów podłoża. Na przykład, to jest zdolny do działania na fumaratgidrotaza tenofowiru. Jednakże, nie ma to wpływu na izomer cis – kwas maleinowy.
2. Absolutna. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Specyficzność enzymu tego typu wyraża się do zdolności substancji do wpływania tylko specyficznego substratu. Na przykład, sacharazy reaguje tylko z sacharozy, arginazy – argininy i tak dalej.
3. Względne. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Specyficzność enzymu, w tym przypadku, jest wyrażona w zdolności substancji do wywierania wpływu na grupę substratów o wiązanie tego samego typu. Na przykład, alfa-amylaza reaguje z glikogenu i skrobi. Mają typ glikozyd połączenia. Trypsyna, pepsyna, chymotrypsyna wpływać wiele białek grupy peptydów.

temperatura

в определенных условиях. Enzymy są specyficzne w pewnych warunkach. Dla większości z nich jak najlepiej zmierzyć temperaturę +35 … + 45 ° C. Podczas umieszczania substancji w postaci niższych cenach, jego aktywność będzie się zmniejszać. Ten stan jest określany jako odwracalnej dezaktywacji. Gdy jego temperatura wzrasta zdolność przywrócone. Uważa się, że po umieszczeniu w warunkach, w których T jest powyżej wartości również występować inaktywacji. Jednakże, w tym przypadku będzie to nieodwracalne przywróceniu przez obniżenie temperatury. Wynika to denaturacji cząsteczki.

Wpływ pH

Kwasowość ładunku cząsteczki zależy. W związku z tym, wartość pH wpływa na aktywność i swoistość w aktywnym miejscu enzymu. Optymalny wskaźnik kwasowości dla każdej substancji. Jednak w większości przypadków jest to 4-7. Na przykład, dla alfa-amylazy śliny optymalnej kwasowość wynosi 6,8. Tymczasem istnieje wiele wyjątków. Optymalna kwasowość pepsyna, na przykład, 1,5-2,0, trypsyna i chymotrypsyna – 8-9.

stężenie

Im więcej enzym jest obecny, im wyższa jest prędkość reakcji. Podobnie można wyciągnąć w odniesieniu do stężenia substratu. Jednak teoretycznie określona dla każdej substancji wypełniających treść docelowej. Kiedy on wszystkie aktywne miejsca są zajęte przez istniejące podłoże. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. W ten sposób specyficzność enzymu jest maksymalna, a niezależnie od późniejszego dodawania celów.

Substancja regulatory

Można je podzielić na inhibitorów i aktywatorów. Obie te kategorie są podzielone na niespecyficzne i specyficzne. Dla tego ostatniego typu są avtivatoram sole zhelchnokislye (dla gruczołu lipazy podzheluzhochnoy), jony chloru (alfa-amylaza), kwasem solnym (do pepsyny). Nieswoiste aktywatory są jony magnezu, które wpływają kinaz i fosfataz i specyficzne inhibitory – peptydy zaciskowe proenzymami. Te ostatnie są nieaktywne postacie substancji. Są one aktywowane przez rozszczepienie peptydów zaciskowych. Odpowiadają one niektórych rodzajów poszczególnych proenzymie. Na przykład, w formie nieaktywnej trypsyny produkowane w postaci trypsynogenu. Jego centrum aktywne jest zamknięty końcowy heksapeptyd, który jest swoisty inhibitor. Proces aktywacji jego rozszczepienia. Miejsce aktywne trypsyny w wyniku tego staje się otwarta. Niespecyficzne inhibitory są sole metali ciężkich. Na przykład, siarczan miedzi. Powodują one denaturację związków.

zahamowanie

To może być konkurencyjna. Zjawisko to wyraża się w występowaniu podobieństwo strukturalne pomiędzy inhibitorem a podłożem. Angażują się w walce o link do miejsca aktywnego. Jeśli zawartość jest większa niż inhibitor podłoże jest utworzone inhibitor kopleksferment. Podczas dodawania zmianę proporcji substancji docelowej. W rezultacie, inhibitor zostanie zastąpiony. Na przykład, bursztynianu dehydrogenazy bursztynianowej działa jako substrat. Inhibitory szczawiooctan lub malonian. konkurencyjne produkty są uważane wpływać na reakcję. Często są one podobne do podłoży. Na przykład, dla produktu glukozy 6-fosforanowej jest glukoza. Substratem będą takie same, glukozo-6-fosforanu. Niekonkurencyjne hamowanie nie ma podobieństwa strukturalnego pomiędzy substancjami. Inhibitor i substrat może jednocześnie wiąże się z enzymem. Tak więc nie jest utworzenie nowego związku. Są to inhibitory kompleksferment substrat. W czasie oddziaływania z centrum aktywnym jest zablokowany. To wynika z wiązania z inhibitorem katalitycznym stronie miejsca aktywnego. Przykładem jest oksydaza cytochromu. Z tego enzymu służy jako tlen podłoża. inhibitory oksydazy cytochromu są sole kwasu cyjanowodorowego.

allosteria

W niektórych przypadkach, z wyjątkiem centrum aktywnego, który decyduje o swoistości enzymu, istnieje inny link. Komponent działa jako allosteryczne nim. Jeśli ta sama nazwa związana jest z tym aktywatorem enzymu zwiększa skuteczność. Jeśli w odpowiedzi na inhibitor allosterycznym wchodzi środek, substancja czynna, odpowiednio zmniejsza się. Na przykład, cyklazę adenylanową i cyklazy guanylanowej odnosi się do enzymu, z allosterycznym rodzaju regulacji.