700 Shares 7248 views

Prostych i złożonych białek. Do struktury, funkcje, właściwości, cechy, przykłady białek kompleksujących

Jedna z definicji życia jest w następujący sposób: „Życie jest sposób istnienia ciał białkowych.” Na naszej planecie, bez wyjątku zawierać organizmy takie materiały organiczne, takie jak białka. Artykuł ten opisuje prostych i złożonych białek stwierdzonych różnic w strukturze cząsteczkowej, i omówiono ich funkcji w komórce.

Jakie są białkami

Z punktu widzenia biochemii – wysoki ciężar cząsteczkowy polimerów organicznych monomerów, które mają 20 różne rodzaje aminokwasów. Są one połączone ze sobą za pomocą wiązań kowalencyjnych chemicznych, znanym peptydu. Ponieważ monomery białka są związki amfoteryczne zawierają zarówno grupę aminową i karboksylową grupę funkcyjną. wiązanie chemiczne CO-NH między nimi występuje.

Jeżeli polipeptyd składa się z reszt aminokwasowych łączy, tworzy prosty białka. Cząsteczki polimeru, zawierająca ponadto jony metali, witamin, nukleotydów, węglowodany – są złożone białka. Następnie bierzemy pod uwagę strukturę przestrzenną polipeptydów.

Poziomy organizacji cząsteczek białkowych

Są one prezentowane w czterech różnych konfiguracjach. Pierwsza struktura – liniowy, to najprostsza i ma postać łańcucha polipeptydowego podczas jego spiralą powstawania dodatkowych wiązań wodorowych. ustabilizowanie spirali, który jest nazywany struktury drugorzędowej. ISW w proste i złożone białka, w większości komórek roślinnych i zwierzęcych. Ta ostatnia konfiguracja – czwartorzędowe powstaje w interakcji kilku cząsteczek natywnej struktury, stany koenzymy, a mianowicie takie białka mają złożoną budowę, działają w różnych funkcjach ciała.

Różnorodność białek prostych

Ta grupa nie ma liczne polipeptydy. Ich cząsteczki składają się wyłącznie z reszt aminokwasowych. Aby zawierać białka, takie jak histony i globulin. Pierwszy przedstawiony w strukturze rdzenia, i w połączeniu z cząsteczkami DNA. Druga grupa – globulin – są głównymi składnikami osocza krwi. Takie białko, takie jak gamma-globuliny, wykonuje funkcje układu odpornościowego i przeciwciałem. Związki te mogą tworzyć kompleksy, które zawierają złożone węglowodany i białka. Takie włókniste proste białka takie jak kolagen oraz elastynę, są częścią tkanki łącznej, chrząstki, skóry, ścięgien. Ich głównym zadaniem – budowa i wsparcie.

białkowy tubulinę członkiem mikrotubul, które są składnikami rzęsek i wici organizmy jednokomórkowe, jak orzęsków, Euglena, pasożytnicze pierwotniakowa. To samo białko jest członkiem organizmów wielokomórkowych (wici plemników rzęski komórek jajowych, urzęsionych nabłonkowych jelita cienkiego).

Białko albumina służy zaopatrzyć w funkcji (na przykład, białka z jaj kurzych). W bielma nasion zbóż – żyta, ryżu, pszenicy – cząsteczki białka gromadzić. Nazywane są inkluzje komórkowe. Substancje te są stosowane w zarodku nasion na początku jego rozwoju. Ponadto, wysoka zawartość białka wołek zbożowy jest bardzo ważny wskaźnik jakości mąki. Chleb upieczony z mąki bogatej w gluten ma wysoką jakość smaku i bardziej użyteczne. Gluten zawierają tzw pszenicy twardej. Głęboko ryb morskich zawiera białek osocza krwi, które uniemożliwiają ich śmierć z zimna. Posiadają one właściwości zapobiegające zamarzaniu, zapobieganie śmierci organizmu w niskich temperaturach wody. Z drugiej strony, w skład ściany komórkowej bakterii ciepłolubnych w geotermalnych zawierała białka zdolne do utrzymania jej naturalnej konfiguracji (trzeciorzędową lub czwartorzędową strukturę) i nie ulegają denaturacji w temperaturze w zakresie od +50 do + 90 ° C

proteid

Są one złożone białka, które charakteryzują się dużą różnorodnością w odniesieniu do różnych funkcji wykonywanych przez nich. Jak wcześniej wspomniano, grupy polipeptydów, z wyjątkiem części białka zawiera grupę prostetyczną. Pod wpływem różnych czynników, takich jak wysoka temperatura, sole metali ciężkich, zatężono alkalicznych i kwaśnych białek złożonych mogą zmieniać swój kształt przestrzenny, uproszczeniu. Zjawisko to nazywa się denaturacji. Struktura kompleksu białek zakłócenia wiązania wodorowe są podzielone, a cząsteczki tracą swoje właściwości i funkcje. Co do zasady, denaturacja jest nieodwracalna. Ale niektóre z polipeptydów działać jak katalizator, jazdy i funkcje sygnalizacji możliwe jest renaturyzacja – przywracając naturalną strukturę proteids.

Jeśli działanie jest czynnikiem destabilizacji będzie przez dłuższy czas, cząsteczka białka jest całkowicie zniszczony. Prowadzi to do rozerwania wiązań peptydowych podstawowej struktury. Przywrócenia białka i jego funkcja nie jest już możliwe. Zjawisko to nazywane jest destrukcja. Przykładem jest gotowanie z jaj: białka ciecz – albuminę, znajduje się w strukturze trzeciorzędowej całkowicie zniszczone.

biosyntezy białka

Gdy ponownie przypomnieć, że w organizmach żywych polipeptydów składa się z 20 aminokwasów, z których niektóre są do zastąpienia. To lizyna, metionina, fenyloalanina, itd. D. one do krwi z jelita cienkiego, po podzieleniu go produktów białkowych. Do syntezy aminokwasów (alanina, prolina, seryna), grzyby i zwierząt stosuje się związki zawierające azot. Rośliny, jest samożywne niezależnie tworzą odpowiednie monomery składowych stanowiących kompleks białek. Do tej reakcji asymilacji są one stosowane azotany, amoniak lub azotu. W niektórych typach mikroorganizmów zapewnić sobie pełnego zestawu aminokwasów, podczas gdy w innych, tylko niektóre są syntetyzowane monomerów. Etapy biosyntezy białek występują w komórkach wszystkich organizmów żywych. U podstaw transkrypcji występuje, oraz w cytoplazmie komórki – broadcast.

Pierwszy krok – Synteza prekursora mRNA następuje przez enzym polimerazę RNA. Łamie wiązań wodorowych pomiędzy łańcuchami DNA, a jeden z nich na zasadzie komplementarności zbiera cząsteczki pre-mRNA. Jest ona wystawiona slaysingu że jest gotowy, a następnie wychodzi z jądra do cytoplazmy, tworząc matrycowego kwasu rybonukleinowego.

Aby zrealizować ten drugi etap wymaga specyficznych organelli – rybosomów i informacji molekularnej i transfer kwasów rybonukleinowych. Innym istotnym warunkiem jest obecność ATP w reakcji z tworzywa sztucznego metabolizm, który należy do biosyntezy białek zachodzi z absorpcją energii.

Enzymy, ich struktura i funkcja

Jest to duża grupa białek (około 2000), pełniący rolę substancji wpływających na szybkość reakcji biochemicznych w komórkach. Mogą być one proste (trepsin, pepsyny) lub złożone. Złożone białka, złożone z apoenzyme i koenzymu. Swoistość białka w stosunku do związków, w której występuje, określa koenzym i aktywności proteids obserwuje się jedynie w przypadku, gdy składnikiem białka związanego z apoenzyme. Aktywność katalityczna enzymu jest niezależne cząsteczki, ale tylko przez centrum aktywnego. Jego struktura odpowiada strukturze chemicznej substancji katalizowanych przez zasadę „key-lock”, tak że działanie enzymów jest ściśle specyficzne. Funkcje białek kompleksujących są udział w procesach metabolicznych oraz wykorzystanie ich jako akceptorów.

Klas białek kompleksujących

Zostały one opracowane przez biochemików, na podstawie 3 kryteriów: właściwości fizyko-chemiczne, właściwości i cech strukturalnych proteids swoistości. Pierwsza grupa obejmuje polipeptydy różniące się właściwości elektrochemiczne. Dzielą się one na zasadowe, obojętne i kwaśne. W stosunku do białek wody mogą być hydrofilowe, hydrofobowe i amfifilowy. Drugą grupę enzymów, które zostały uznane za poprzednio. Trzecia grupa obejmuje polipeptydy, które różnią się pod względem składu chemicznego z grupą prostetyczną (IS chromoproteids, neuroptroteinach, metaloproteiny).

Rozważyć właściwości złożonych białek w sposób bardziej szczegółowy. Tak więc, na przykład, kwaśne białko, które jest częścią rybosomów, zawiera 120 aminokwasów i jest wszechstronny. Znajduje się on w syntezie białka organelli, zarówno w komórkach prokariotycznych jak i eukariotycznych. Inny członek tej grupy – białka S-100, składa się z dwóch łańcuchów połączonych jonów wapnia. Jest członkiem neuronów i gleju – podtrzymującej tkanki układu nerwowego. Wspólną własnością wszystkich kwaśnego białka – wysoka zawartość kwasów dikarboksylowych: glutaminowego i kwasu asparaginowego. Białkami alkalicznych obejmują histony – białka, które składają się RNA i DNA kwasów nukleinowych. Charakterystyczną cechą składu chemicznego jest duża ilość lizyny i argininy. Histonami, wraz z chromatyny jądrowej formy chromosomu – krytycznej struktury komórkowej dziedziczenia. Białka te biorą udział w procesie transkrypcji i translacji. Amfifilowe białek szeroko przedstawiony w błonach komórkowych, tworząc dwuwarstwy lipoproteinowej. Tak więc, grupa badanych omówionego powyżej złożonych białek, byliśmy przekonani, że ich właściwości fizyko-chemicznych ze względu na skład składnika białkowego i grupy prostetyczne.

Niektóre białka kompleksu błony komórkowej w stanie rozpoznać wiele związków chemicznych, takich jak antygeny i reagować. Sygnalizacja proteids funkcyjnych, to jest bardzo ważne dla procesów selektywnego absorpcji substancji z zewnętrznego środowiska, a także do jego ochrony.

Glikoprotein i proteoglikanów

Są one złożone białka, które różnią się od kompozycji biochemiczne grupy prostetyczne. Jeśli wiązania chemiczne pomiędzy składnika białkowego i węglowodanu strony – kowalencyjnie glikozyd substancje nazywane są glikoproteiny. Apoenzyme przedstawili cząsteczek mono- i oligosacharydy, przykładami takich białek są protrombinę, fibrynogen (białek biorących udział w koagulacji krwi). Kortiko- i hormonów gonadotropowych, interferony, enzymy i membrana są glikoproteinami. W części cząsteczek proteoglikanu białko jest tylko 5%, a resztę stanowi grupę prostetyczną (geteropolitsaharid). Obie części są połączone glikozydowym wiązaniem z grupy treoninę i argininą grup OH i NHj-glutamina i lizyna. Proteoglikanów cząsteczki odgrywają bardzo ważną rolę w metabolizmie komórek wodzie soli. Poniżej znajduje się tabela złożonych białek, badaliśmy.

glikoproteiny proteoglikany
Elementy strukturalne grup protetycznych
1. monosacharydów (glukozy, galaktozy, mannozy) 1. Kwas hialuronowy
2. oligosacharydy (maltoza, laktoza, sacharoza) 2. Kwas chondroityny.
3. acetylowane pochodne aminowe monosacharydów 3. heparyny
4. Dezoksisaharidy
5. kwas neuraminowy i sjalowe

metaloproteiny

Materiały te zawierają jako część jonu molekularnego jednego lub kilku metali. Rozważmy przykłady złożonych białek należących do wyżej grupy. Jest to przede wszystkich enzymów, takich jak oksydazy cytochromowej. Jest on usytuowany na cristae mitochondriów i aktywuje syntezę ATP. Ferrina i transferyny – proteid zawierający jony żelaza. Depozyty pochodzenia je w komórki, a drugi jest transport białka krwi. Innym metaloproteiny – alfaamelaza nie zawiera jonów wapnia jest zawarte w kompozycji śliny i soku trzustkowego, uczestniczących w rozszczepiania skrobi. Hemoglobina jest, jak metaloproteiny i hromoproteidov. On służy jako białkiem transportowym, który przenosi tlen. Wynikiem jest związek oksyhemoglobiny. Wdychanie tlenku węgla lub tlenku zwanego węgla, jego cząsteczki hemoglobiny tworząc bardzo stabilny erytrocytów złożonych. Bardzo szybko rozprzestrzenia się na narządach i tkankach, powodując zatrucie komórek. W rezultacie, po dłuższym wdychaniu tlenku węgla zachodzi śmierci z uduszenie. Hemoglobina częściowo przenosi i dwutlenek węgla tworzy się w procesach katabolicznych. Z krwi dwutlenku węgla do płuc i nerek, oraz z nich – na środowisko zewnętrzne. Niektóre skorupiaków i mięczaków białko transportujące, które przenosi tlen jest dziurka. Zamiast żelaza zawiera jony miedzi, więc krew zwierzęca nie jest czerwony i niebieski.

funkcja chlorofil

Jak wspomniano wcześniej, białka kompleksu może tworzyć kompleksy z kolorowymi pigmentami – substancje organiczne. Ich kolor zależy od grup, które selektywnie absorbują hromoformnyh pewnego widma światła słonecznego. W komórkach roślinnych ma zielone plastydów – chloroplasty zawierające chlorofil pigment. Składa się on z atomami magnezu i alkoholu wielowodorotlenowego, fitol. Są one związane z cząsteczkami białka i same zawierają chloroplasty tylakoid (płyty) lub towarzyszącego błonie w stosy – aspekt. Są barwników fotosyntetycznych – chlorofil – oraz dodatkowe karotenoidy. Tutaj są enzymy stosowane w reakcji fotosyntezy. Zatem chromoproteids, zawierające chlorofil, wykonywania funkcji krytycznych w przemianie materii, a mianowicie w reakcji asymilacji i dysymilacji.

białka wirusowe

Obejmują one przedstawicieli form niekomórkowych życia, wchodząc do królestwa Vir. Wirusy nie mają własnego aparatu białko syntezy. Kwasy nukleinowe, DNA lub RNA, który może indukować syntezę wielu cząstek własnych komórek zakażonych wirusem. Proste wirusów składają się tylko z cząsteczek białka, zwarty montowane w strukturze helikalnej lub polihedryny kształt, takie jak wirus mozaiki tytoniowej. Złożone wirusy dodatkową membranę stanowiącą część błonę komórki gospodarza. Ponieważ może on zawierać glikoproteiny (wirus zapalenia wątroby typu B, wirus ospy). Główną funkcją glikoprotein – uznanie specyficznymi receptorami na błonie komórki gospodarza. Skład błony i dodatkowe białka wirusowe obejmują enzymy, zapewniające powtarzanie DNA lub RNA transkrypcji. Na podstawie powyższego można stwierdzić, co następuje: Białka wirusowe cząstki powłok ma specyficzną strukturę, w zależności od białka błony komórki gospodarza.

W artykule tym nie podano właściwości złożonych białek badano ich struktury i funkcji w komórkach różnych organizmów.