Enzymy – globularne białka, które pomagają przekazać wszystkie procesy komórkowe. Jak wszystkie katalizatory, nie mogą zawrócić na odpowiedź, i są stosowane w celu przyspieszenia go.
Lokalizacja enzymów w komórce
Wewnątrz komórki poszczególne enzymy są zwykle zawarte i działać w ściśle określonych organelli. Lokalizacja enzymów wiąże się bezpośrednio do funkcji, które zwykle wykonuje się z sieci komórkowej.
Prawie wszystkie enzymy glikolizy są zlokalizowane w cytoplazmie. Enzymy cyklu Krebsa – w macierzy mitochondrialnej. Substancje czynne zawarte w hydrolizie lizosomach.
Niektóre tkanki i narządy zwierząt i roślin są nie tylko zestawem enzymów, ale także dla ich działalności. Ta funkcja tkaniny klinicznie stosowane w diagnostyce pewnych chorób.
Istnieją również funkcje specyficzne dla wieku w działalności i zestaw enzymów w tkankach. Są to najbardziej widoczne w okresie rozwoju zarodkowego podczas różnicowania tkanek.
Nomenklatury enzymów
Istnieje kilka systemów tytułów, z których każdy uwzględnia właściwości enzymu w różnym stopniu.
- Trywialne. Nazwy substancji podane są losowych znaków. Na przykład, pepsyny (pepsis -. "Trawienia", GR) a trypsyny (tripsis – "rozcieńcza" Greka).
- Racjonalne. Nazwę enzymu składa się z podłoża i koniec „-ase”. Na przykład amylazy przyspiesza hydrolizę skrobi (amylo -. „Skrobia”, grecki).
- Moskwa. Została ona przyjęta w 1961 roku przez Międzynarodową Komisję w sprawie nomenklatury enzymów w V Międzynarodowego Kongresu Biochemiczne. Tytułowy substancja składa się z podłoża i reakcji, która jest katalizowana (przyspieszone) przez enzym. Jeżeli działanie enzymów jest przeniesienie grupy atomów w jednej cząsteczce (substrat) do drugiego (akceptorem), katalizatora zawiera nazwisko i nazwę chemiczną akceptora. Na przykład, w reakcji przenoszenia grupy aminowej z alaniny do kwasu 2-oksiglutarovuyu udział enzymu alaninę 2-oksoglutarataminotransferaza. Nazwa odzwierciedla:
- Substrat – alanina;
- akceptora – kwas 2-oksoglutarowy;
- amino tolerowane w reakcji.
Międzynarodowa Komisja sporządziła listę wszystkich znanych enzymów, która jest stale aktualizowana. Wynika to z odkryciem nowych substancji.
Klasyfikacja enzymów
Podziel się enzymy w grupy na dwa sposoby. Pierwszy oferuje dwie klasy substancji:
- prosta – składa się tylko z białkiem;
- Complex – zawierający część białka (apoenzyme) i nie-białkiem zwany koenzymu.
Witaminy mogą być zawarte w części nie-białkowego kompleksu enzymów. Interakcje z innymi substancjami następuje poprzez aktywnego. Całkowita cząsteczka enzym nie bierze udziału w procesie.
Właściwości enzymów, jak również innych białek, są określane przez ich struktury. W zależności od katalizatorów jest tylko przyspieszyć ich reakcję.
Druga metoda klasyfikacji dzieli rzeczywistości, jaka funkcja jest wykonywana przez enzymy. Wynik jest sześć klas:
- oksydoreduktazę;
- transferazy;
- hydrolazy;
- izomeraza;
- liaza;
- ligazy.
Ta konwencjonalna grupa różnią się one nie tylko w typie reakcji, które regulują enzymy zawarte w nich. Substancjami różnych grup struktury jest inaczej. A działanie enzymów w komórce, a zatem, nie może być taka sama.
Oksydoreduktazy – ORP
Głównym zadaniem pierwszej grupy enzymów – przyspieszenie reakcji utleniania-redukcji. Charakterystyczną cechą: zdolność do utworzenia łańcucha enzymów utleniających, w którym następuje przeniesienie elektronów lub atomów wodoru od tego pierwszego substratu do końcowego akceptora. Związki te rozdziela się zgodnie z zasadą pracy lub przy pracy w reakcji.
- Tlenowych dehydrogenazy (oksydaza) przyspieszać transfer elektronów albo protonów bezpośrednio z atomami tlenu. Beztlenowych również wykonać takie samo działanie, ale w reakcji, które występują bez przeniesienia elektronów lub atomów wodoru na atomach tlenu.
- Podstawowym dehydrogenazy katalizowany proces atomy wodoru z odstawienia substancji utleniających (pierwotnym substratem). Średnia – przyspieszenie usuwania atomów wodoru z wtórnym substratu zostały przygotowane przy użyciu dehydrogenazy podstawową.
Inną cechą: jest dwuskładnikowy katalizatora o bardzo ograniczonej koenzymu (aktywnych) grup, mogą przyspieszać zestaw różnych reakcji utleniania-redukcji. Osiąga się to poprzez dużą liczbę wariantów: koenzym samo może stosować się do różnych apofermentami. W każdym przypadku, szczególnie oksydoreduktazy z własnymi właściwościami.
Jest jeszcze inna cecha tej grupy enzymów, których nie można nie wspomnieć – przyspieszają procesy chemiczne związane z uwolnieniem energii. Reakcje te są nazywane egzotermiczna.
Transferazy – przewoźnicy
Enzymy te działają jako reakcje przenoszenia przyspieszenia reszt cząsteczkowych i grup funkcyjnych. Na przykład, fosfofruktokinazę.
Przydzielanie osiem grup katalizatorów, na podstawie dopuszczalnego grupy. Rozważmy tylko niektóre z nich.
- Fosfotransferazy – pomagają przenosić reszty kwasu fosforowego. Dzielą się one na podklasy w zależności od miejsca (alkoholu, kwasu karboksylowego, itp.);
- Aminotransferazy – przyspieszenia reakcji aminokwasów transaminowania.
- Glikozylu – przeniesione reszt glikozylowych cząsteczek do cząsteczek fosforanowych estrów mono- i polisacharydy. Dostarczenie reakcji rozkładu i syntezy oligo- lub polisacharydy w roślinach i organizmach zwierzęcych. Na przykład biorą udział w reakcji załamania sacharozy.
- Acylotransferazy przenosi reszty kwasów karboksylowych z aminami, alkoholami i aminokwasów. Acylo-koenzym-A jest uniwersalnym źródłem grup acylowych. Można uznać, że jako aktywny grupy acylotransferaz. Najczęściej tolerowana acylową kwasu octowego.
Hydrolazy – trawione przy udziale wody
W tej grupie enzymów działają jako katalizatory reakcji rozkładu (synteza mniej) związków organicznych, w którym woda jest zaangażowany. Substancje w tej grupie są trzymane w klatkach i w soku trawiennym. Katalizatory cząsteczki w przewodzie pokarmowym są złożone z jednego elementu.
Miejsce lokalizacji tych enzymów są lizosomy. Wykonują funkcje ochronne enzymów w komórki: rozszczepiającymi substancje obce, które przepuszcza się przez membranę. Zużywają one również te substancje, które nie są już potrzebne komórek, które zostały nazwany lizosomach sanitarnych.
Inną ich „nick” – samobójstwa komórkowej, ponieważ są one głównym narzędziem autolizy komórek. Jeśli było to zakażenie, stan zapalny rozpoczęto membrana staje się przepuszczalna a lizosomalnej hydrolazy się w cytoplazmie, niszcząc wszystko na swojej drodze i niszczy komórki.
Wspólna dla wielu typów katalizatorów z tej grupy:
- esterazy – odpowiedzialny za hydrolizę estrów alkoholi;
- Glikozydaza – przyspieszają hydrolizę glikozydy, w zależności od izomeru działają wydzielają a- lub P-glikozydazy;
- peptydów hydrolazy – odpowiedzialny za hydrolizę wiązań peptydowych w białkach, a w pewnych warunkach i ich syntezy, lecz ta metoda jest stosowana w syntezie białek w żywych komórek;
- amidazy – odpowiedzialny za hydrolizę amidów, na przykład, ureazę katalizuje rozkład mocznika na amoniak i wodę.
Izomeraza – konwersja cząsteczka
Substancje te przyspieszają zmiany w obrębie jednej cząsteczki. mogą być strukturalne lub geometryczne. To może zdarzyć się na różne sposoby:
- transferu atomów wodoru;
- przenoszenie grupy fosforanowej;
- zmiana lokalizacji ugrupowań atomowych w przestrzeni;
- Ruch wiązania podwójne.
Izomeryzacja może być narażona na działanie kwasów organicznych, węglowodany i aminokwasy. Izomeraza można przekształcić aldehydy i ketony, na odwrót, postać cis odtworzone w postaci trans i z powrotem. Aby lepiej zrozumieć, co funkcja jest wykonywana przez enzymy z tej grupy, trzeba wiedzieć izomery różnic.
Liazy rozerwanie połączenia
Enzymy te przyspieszają niż hydrolitycznego rozkładu związków organicznych zależności:
- Wiązania węgiel-węgiel;
- fosfor-tlen;
- węgiel-siarka;
- węgla i azotu;
- węgiel-tlen.
W tym przypadku obejmuje takie proste produkty, takie jak dwutlenek węgla, woda, amoniak, jak i zamkniętym wiązań podwójnych. Niektóre z tych reakcji można w przeciwnym kierunku, odpowiadającego enzymu w warunkach odpowiednich do tego procesu nie tylko katalizuje rozpad, ale syntezy.
Klasyfikacja liaza występuje typ połączenia, łamią. Są one złożone enzymów.
ligazy usieciowane
Główną funkcją tej grupy enzymów – przyspieszenie reakcji syntezy. Ich osobliwość – tworzenie sprzężenie z rozpadu substancji, które są w stanie dać energię do procesu biosyntezy. Istnieje sześć przegrody utworzone typu połączenia. Pięć spośród nich są identyczne podgrupy liazy, a szósty jest odpowiedzialna za ustanowienie komunikacji „azot-metal”.
Niektóre ligazy są zaangażowane w szczególnie ważnych procesach komórkowych. Na przykład, ligazy DNA biorący udział w replikacji kwasu deoksyrybonukleinowego. Ona szyje ponacinane, tworzenie nowych wiązań fosfodiestrowych. To ona łączy fragmenty Okazaki.
Ten sam enzym jest szeroko stosowane w inżynierii genetycznej. Pozwala to naukowców do sieciowania cząsteczki DNA niezbędnych części z nich, tworząc unikalny łańcuch kwasu dezoksyrybonukleinowego. Mogą układać żadnych informacji, tworząc fabrykę do produkcji niezbędnych białek. Na przykład, możliwe jest szycie fragment DNA bakterii odpowiedzialnych za syntezę insuliny. A kiedy komórka będzie nadawać własne białka, ona w tym samym czasie uczyńmy i minerały niezbędne dla celów medycznych. Pozostaje tylko wyczyścić, a to pomoże wielu chorych ludzi.
Ogromna rola enzymów w organizmie
Mogą one zwiększać szybkość reakcji więcej niż dziesięć razy. Jest to niezbędne dla normalnej aktywności komórek. A enzymy uczestniczą w każdej reakcji. W związku z tym, funkcja enzymów w organizmie różnych, jak wszystkie procesy zachodzące. Przerwanie tych katalizatorów prowadzi do poważnych konsekwencji.
Enzymy są szeroko stosowane w przemyśle spożywczym, przemyśle lekkim, medycyna: wykorzystane do produkcji serów, wędlin, konserw, są zawarte w proszkach detergentów. Są one również stosowane w produkcji materiałów fotograficznych.