811 Shares 8581 views

Działanie enzymów. Rola enzymów w organizmie

Enzymy – globularne białka, które pomagają przekazać wszystkie procesy komórkowe. Jak wszystkie katalizatory, nie mogą zawrócić na odpowiedź, i są stosowane w celu przyspieszenia go.

Lokalizacja enzymów w komórce

Wewnątrz komórki poszczególne enzymy są zwykle zawarte i działać w ściśle określonych organelli. Lokalizacja enzymów wiąże się bezpośrednio do funkcji, które zwykle wykonuje się z sieci komórkowej.

Prawie wszystkie enzymy glikolizy są zlokalizowane w cytoplazmie. Enzymy cyklu Krebsa – w macierzy mitochondrialnej. Substancje czynne zawarte w hydrolizie lizosomach.

Niektóre tkanki i narządy zwierząt i roślin są nie tylko zestawem enzymów, ale także dla ich działalności. Ta funkcja tkaniny klinicznie stosowane w diagnostyce pewnych chorób.

Istnieją również funkcje specyficzne dla wieku w działalności i zestaw enzymów w tkankach. Są to najbardziej widoczne w okresie rozwoju zarodkowego podczas różnicowania tkanek.

Nomenklatury enzymów

Istnieje kilka systemów tytułów, z których każdy uwzględnia właściwości enzymu w różnym stopniu.

  • Trywialne. Nazwy substancji podane są losowych znaków. Na przykład, pepsyny (pepsis -. "Trawienia", GR) a trypsyny (tripsis – "rozcieńcza" Greka).
  • Racjonalne. Nazwę enzymu składa się z podłoża i koniec „-ase”. Na przykład amylazy przyspiesza hydrolizę skrobi (amylo -. „Skrobia”, grecki).
  • Moskwa. Została ona przyjęta w 1961 roku przez Międzynarodową Komisję w sprawie nomenklatury enzymów w V Międzynarodowego Kongresu Biochemiczne. Tytułowy substancja składa się z podłoża i reakcji, która jest katalizowana (przyspieszone) przez enzym. Jeżeli działanie enzymów jest przeniesienie grupy atomów w jednej cząsteczce (substrat) do drugiego (akceptorem), katalizatora zawiera nazwisko i nazwę chemiczną akceptora. Na przykład, w reakcji przenoszenia grupy aminowej z alaniny do kwasu 2-oksiglutarovuyu udział enzymu alaninę 2-oksoglutarataminotransferaza. Nazwa odzwierciedla:
    • Substrat – alanina;
    • akceptora – kwas 2-oksoglutarowy;
    • amino tolerowane w reakcji.

Międzynarodowa Komisja sporządziła listę wszystkich znanych enzymów, która jest stale aktualizowana. Wynika to z odkryciem nowych substancji.

Klasyfikacja enzymów

Podziel się enzymy w grupy na dwa sposoby. Pierwszy oferuje dwie klasy substancji:

  • prosta – składa się tylko z białkiem;
  • Complex – zawierający część białka (apoenzyme) i nie-białkiem zwany koenzymu.

Witaminy mogą być zawarte w części nie-białkowego kompleksu enzymów. Interakcje z innymi substancjami następuje poprzez aktywnego. Całkowita cząsteczka enzym nie bierze udziału w procesie.

Właściwości enzymów, jak również innych białek, są określane przez ich struktury. W zależności od katalizatorów jest tylko przyspieszyć ich reakcję.

Druga metoda klasyfikacji dzieli rzeczywistości, jaka funkcja jest wykonywana przez enzymy. Wynik jest sześć klas:

  • oksydoreduktazę;
  • transferazy;
  • hydrolazy;
  • izomeraza;
  • liaza;
  • ligazy.

Ta konwencjonalna grupa różnią się one nie tylko w typie reakcji, które regulują enzymy zawarte w nich. Substancjami różnych grup struktury jest inaczej. A działanie enzymów w komórce, a zatem, nie może być taka sama.

Oksydoreduktazy – ORP

Głównym zadaniem pierwszej grupy enzymów – przyspieszenie reakcji utleniania-redukcji. Charakterystyczną cechą: zdolność do utworzenia łańcucha enzymów utleniających, w którym następuje przeniesienie elektronów lub atomów wodoru od tego pierwszego substratu do końcowego akceptora. Związki te rozdziela się zgodnie z zasadą pracy lub przy pracy w reakcji.

  1. Tlenowych dehydrogenazy (oksydaza) przyspieszać transfer elektronów albo protonów bezpośrednio z atomami tlenu. Beztlenowych również wykonać takie samo działanie, ale w reakcji, które występują bez przeniesienia elektronów lub atomów wodoru na atomach tlenu.
  2. Podstawowym dehydrogenazy katalizowany proces atomy wodoru z odstawienia substancji utleniających (pierwotnym substratem). Średnia – przyspieszenie usuwania atomów wodoru z wtórnym substratu zostały przygotowane przy użyciu dehydrogenazy podstawową.

Inną cechą: jest dwuskładnikowy katalizatora o bardzo ograniczonej koenzymu (aktywnych) grup, mogą przyspieszać zestaw różnych reakcji utleniania-redukcji. Osiąga się to poprzez dużą liczbę wariantów: koenzym samo może stosować się do różnych apofermentami. W każdym przypadku, szczególnie oksydoreduktazy z własnymi właściwościami.

Jest jeszcze inna cecha tej grupy enzymów, których nie można nie wspomnieć – przyspieszają procesy chemiczne związane z uwolnieniem energii. Reakcje te są nazywane egzotermiczna.

Transferazy – przewoźnicy

Enzymy te działają jako reakcje przenoszenia przyspieszenia reszt cząsteczkowych i grup funkcyjnych. Na przykład, fosfofruktokinazę.

Przydzielanie osiem grup katalizatorów, na podstawie dopuszczalnego grupy. Rozważmy tylko niektóre z nich.

  1. Fosfotransferazy – pomagają przenosić reszty kwasu fosforowego. Dzielą się one na podklasy w zależności od miejsca (alkoholu, kwasu karboksylowego, itp.);
  2. Aminotransferazy – przyspieszenia reakcji aminokwasów transaminowania.
  3. Glikozylu – przeniesione reszt glikozylowych cząsteczek do cząsteczek fosforanowych estrów mono- i polisacharydy. Dostarczenie reakcji rozkładu i syntezy oligo- lub polisacharydy w roślinach i organizmach zwierzęcych. Na przykład biorą udział w reakcji załamania sacharozy.
  4. Acylotransferazy przenosi reszty kwasów karboksylowych z aminami, alkoholami i aminokwasów. Acylo-koenzym-A jest uniwersalnym źródłem grup acylowych. Można uznać, że jako aktywny grupy acylotransferaz. Najczęściej tolerowana acylową kwasu octowego.

Hydrolazy – trawione przy udziale wody

W tej grupie enzymów działają jako katalizatory reakcji rozkładu (synteza mniej) związków organicznych, w którym woda jest zaangażowany. Substancje w tej grupie są trzymane w klatkach i w soku trawiennym. Katalizatory cząsteczki w przewodzie pokarmowym są złożone z jednego elementu.

Miejsce lokalizacji tych enzymów są lizosomy. Wykonują funkcje ochronne enzymów w komórki: rozszczepiającymi substancje obce, które przepuszcza się przez membranę. Zużywają one również te substancje, które nie są już potrzebne komórek, które zostały nazwany lizosomach sanitarnych.

Inną ich „nick” – samobójstwa komórkowej, ponieważ są one głównym narzędziem autolizy komórek. Jeśli było to zakażenie, stan zapalny rozpoczęto membrana staje się przepuszczalna a lizosomalnej hydrolazy się w cytoplazmie, niszcząc wszystko na swojej drodze i niszczy komórki.

Wspólna dla wielu typów katalizatorów z tej grupy:

  • esterazy – odpowiedzialny za hydrolizę estrów alkoholi;
  • Glikozydaza – przyspieszają hydrolizę glikozydy, w zależności od izomeru działają wydzielają a- lub P-glikozydazy;
  • peptydów hydrolazy – odpowiedzialny za hydrolizę wiązań peptydowych w białkach, a w pewnych warunkach i ich syntezy, lecz ta metoda jest stosowana w syntezie białek w żywych komórek;
  • amidazy – odpowiedzialny za hydrolizę amidów, na przykład, ureazę katalizuje rozkład mocznika na amoniak i wodę.

Izomeraza – konwersja cząsteczka

Substancje te przyspieszają zmiany w obrębie jednej cząsteczki. mogą być strukturalne lub geometryczne. To może zdarzyć się na różne sposoby:

  • transferu atomów wodoru;
  • przenoszenie grupy fosforanowej;
  • zmiana lokalizacji ugrupowań atomowych w przestrzeni;
  • Ruch wiązania podwójne.

Izomeryzacja może być narażona na działanie kwasów organicznych, węglowodany i aminokwasy. Izomeraza można przekształcić aldehydy i ketony, na odwrót, postać cis odtworzone w postaci trans i z powrotem. Aby lepiej zrozumieć, co funkcja jest wykonywana przez enzymy z tej grupy, trzeba wiedzieć izomery różnic.

Liazy rozerwanie połączenia

Enzymy te przyspieszają niż hydrolitycznego rozkładu związków organicznych zależności:

  • Wiązania węgiel-węgiel;
  • fosfor-tlen;
  • węgiel-siarka;
  • węgla i azotu;
  • węgiel-tlen.

W tym przypadku obejmuje takie proste produkty, takie jak dwutlenek węgla, woda, amoniak, jak i zamkniętym wiązań podwójnych. Niektóre z tych reakcji można w przeciwnym kierunku, odpowiadającego enzymu w warunkach odpowiednich do tego procesu nie tylko katalizuje rozpad, ale syntezy.

Klasyfikacja liaza występuje typ połączenia, łamią. Są one złożone enzymów.

ligazy usieciowane

Główną funkcją tej grupy enzymów – przyspieszenie reakcji syntezy. Ich osobliwość – tworzenie sprzężenie z rozpadu substancji, które są w stanie dać energię do procesu biosyntezy. Istnieje sześć przegrody utworzone typu połączenia. Pięć spośród nich są identyczne podgrupy liazy, a szósty jest odpowiedzialna za ustanowienie komunikacji „azot-metal”.

Niektóre ligazy są zaangażowane w szczególnie ważnych procesach komórkowych. Na przykład, ligazy DNA biorący udział w replikacji kwasu deoksyrybonukleinowego. Ona szyje ponacinane, tworzenie nowych wiązań fosfodiestrowych. To ona łączy fragmenty Okazaki.

Ten sam enzym jest szeroko stosowane w inżynierii genetycznej. Pozwala to naukowców do sieciowania cząsteczki DNA niezbędnych części z nich, tworząc unikalny łańcuch kwasu dezoksyrybonukleinowego. Mogą układać żadnych informacji, tworząc fabrykę do produkcji niezbędnych białek. Na przykład, możliwe jest szycie fragment DNA bakterii odpowiedzialnych za syntezę insuliny. A kiedy komórka będzie nadawać własne białka, ona w tym samym czasie uczyńmy i minerały niezbędne dla celów medycznych. Pozostaje tylko wyczyścić, a to pomoże wielu chorych ludzi.

Ogromna rola enzymów w organizmie

Mogą one zwiększać szybkość reakcji więcej niż dziesięć razy. Jest to niezbędne dla normalnej aktywności komórek. A enzymy uczestniczą w każdej reakcji. W związku z tym, funkcja enzymów w organizmie różnych, jak wszystkie procesy zachodzące. Przerwanie tych katalizatorów prowadzi do poważnych konsekwencji.

Enzymy są szeroko stosowane w przemyśle spożywczym, przemyśle lekkim, medycyna: wykorzystane do produkcji serów, wędlin, konserw, są zawarte w proszkach detergentów. Są one również stosowane w produkcji materiałów fotograficznych.