Poziomy organizacji strukturalnej cząsteczki białka lub strukturę białka

Struktura cząsteczki białka badane przez ponad 200 lat. Ona jest znana z wielu białek. Niektóre z nich zostały syntetyzowany (na przykład, insulina, RNaza). Podstawową jednostką strukturalną i funkcjonalną cząsteczek białkowych aminokwasów. Ponadto, karboksylowe i aminowe i białka zawierać inne grupy funkcyjne, które wpływają na ich właściwości. Takie grupy obejmują umieszczony w bocznej cząsteczki białka rozgałęzieniami: grupa karboksylową kwasu asparaginowego lub kwasu glutaminowego, grupy aminowej lizyny lub hydroksylizyny, grupy guanidynowej argininy, grupa imidazolu histydyny, grupę hydroksylową seryny i treoniny, grupa fenolowa tyrozyny, grupę tiolową cysteiny, grupa dwusiarczku cystyna tioeterową grupę metioniny, fenyloalaniny benzelnoe rdzeń alifatyczne łańcuchy innych aminokwasów.

Istnieją cztery poziomy organizacji strukturalnej cząsteczek białkowych.

Podstawową strukturę białka. Aminokwasy w cząsteczce białka są połączone ze sobą za pomocą wiązań peptydowych, tworząc podstawową konstrukcję. Zależy to od jakościowego składu aminokwasów, ich ilości i kolejności różnych związków. Struktura pierwszorzędowa białka najczęściej określona przez Sangera. Białko Test zadaje się ditroftorbenzola roztworu (DNP), tworząc w ten sposób dinitrofenylo-białko (białka DNP). Następnie DNP hydrolizat białkowy, utworzony w pozostałości cząsteczki białka i kwasu DNP-aminową. kwas DNP-aminowa wydziela się z tej mieszaniny i mierzalną hydrolizy. Produkty hydrolizy są aminokwasu i dinitrobenzen. Pozostała część cząsteczki białka reagują z nowymi porcjami DNP Dopóki cała cząsteczka nie rozkłada się do aminokwasów. W oparciu o badania ilościowego aminokwasów tworzą podstawową strukturę poszczególnych białek układu. Znana struktura pierwszorzędowa białka insuliny, hemoglobina, mioglobina, glukagon i wiele innych).

Metodą białka Edmana potraktowano izotiocyjanianem fenylu. Czasami przy użyciu enzymów proteolitycznych – trypsyny, pepsyny, chymotrypsynę, peptydazę, etc.

Wtórna struktura białka. US naukowcy, stosując analizę rentgenowską, stwierdzono, że łańcuchy polipeptydowe białka często istnieje w postaci a-helis, a czasami struktury beta.

Alfa-helisa jest porównywany ze spiralnych schodach, które pełnią funkcję stopni reszt aminokwasowych. W cząsteczki włókniste białko (fibroiny jedwabiu) łańcuch polipeptydowy jest prawie całkowicie rozciągnięte (beta struktury) i umieszczonej w postaci kulek, stabilizowanej mostkami wodorowymi.

Alfa-helisy może być utworzona spontanicznie syntetycznych polipeptydów (dederon nylonu), które mają masę cząsteczkową od 10 do 20 tysięcy. Tak. W pewnych częściach cząsteczki białka (insulina, hemoglobina, RNAzy) przerywa konfiguracji spiralnej alfa łańcucha peptydowego, i tworzy spiralną strukturę innego typu.

Trzeciorzędowa struktura białka. Spiralne części łańcucha polipeptydowego cząsteczki białka znajdują się w różnych stosunkach, które określają trzeciorzędowe (trójwymiarowy) struktury, formy i kształtu wielkości cząsteczki białka. Uważa się, że trzeciorzędowa struktura automatyczne i zachodzi ze względu na oddziaływanie z reszt aminokwasowych cząsteczek rozpuszczalnika. reszty hydrofobowe w ten sposób „drawn” do cząsteczki białka, tworząc ich suchej strefy, a grupy hydroksylowe są zorientowane w kierunku rozpuszczalnika, co prowadzi do tworzenia się energetycznie korzystne cząsteczki potwierdzeń. Proces ten towarzyszy tworzenie wiązania wewnątrzcząsteczkowe. Trzeciorzędowa struktura cząsteczki białka transkrypcji dla RNazy, hemoglobiny, lizozym jaj kurzych.

Czwartorzędowa struktura białka. Ten rodzaj struktury cząsteczki białka zachodzi w wyniku połączenie kilku podjednostek zintegrowane w jednej cząsteczce. Każda podjednostka posiada pierwszo-, drugo- i trzeciorzędowej struktury.